超二级结构（supersecondary structure）是蛋白质中由相邻二级结构单元（如α螺旋、β折叠）聚集形成的规则聚集体，介于二级与三级结构之间，可作为三级结构或结构域的组装单元。其包含α螺旋组合（αα）、β折叠组合（ββ）和α螺旋β折叠组合（βαβ）三种基本形式，其中βαβ结构最为常见。典型代表包括EF手（钙结合结构）、希腊钥匙花样及罗斯曼折叠模式（βαβαβ），前者存在于钙调蛋白中，后者多出现于核苷酸结合蛋白 。
该概念于20世纪70年代被提出，后续研究识别出β发夹、拱型等11种频繁发生的Motif结构 。21世纪初，针对Motif的构象预测精度提升至75%~80%，其数学模型化及疏水性特征分析推动了结构预测研究 。超二级结构作为蛋白质构象中介于二级与三级之间的结构层次，与结构域的区别在于后者由100-200个氨基酸残基组成，具备独立功能模块特性，如免疫球蛋白的抗原结合区域。
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